С проявлениями деятельности ферментов мы сталкиваемся на каж­дом шагу. Разрезанное яблоко темне­ет на воздухе, оттого что фермент полифенолоксидаза ускоряет окисление находящихся в клетках плода поли­фенолов — органических веществ, содержащих соединённые с бензоль­ным кольцом гидроксильные группы. Когда ранку заливают перекисью (пероксидом) водорода Н2О2, перекись «вскипает» — бурно разлагается на во­ду и кислород под влиянием фермен­та каталазы, находящегося в крови. Каталаза нужна организму для унич­тожения пероксида водорода, кото­рый образуется в процессе клеточно­го дыхания.

В пищеварительных соках содер­жатся десятки ферментов: липазы, разлагающие жиры на глицерин и органические кислоты; протеазы, раз­рушающие белки, и др. По мере того как пища проходит по желудочно-ки­шечному тракту, одни ферменты дро­бят сложные молекулы на мелкие кусочки, другие помещают эти «кир­пичики» на клеточные «склады сы­рья», третьи строят из них вещества, необходимые организму.

Очень важную роль играют фер­менты, называемые фосфатазами: они отвечают за гидролиз (т. е. расщепле­ние с участием воды) сложных эфиров фосфорной кислоты. С помощью этих ферментов организм использу­ет энергию, заключённую в углеводах.

Мы обычно не задумываемся над тем, что вся живая природа существу­ет лишь благодаря ферментативному катализу. Электрические разряды и облучение могут вызвать синтез сложных органических молекул, в том числе полимеров, из смеси мета­на, аммиака, углекислого газа и воды, но не в состоянии «вдохнуть» в них жизнь.

На сегодняшний день известно свыше 2 тыс. ферментов, а сколько ещё неизвестных... Большинство на­званий ферментов, как это легко заме­тить, оканчивается на «аза» — так уж учёные договорились их именовать. А вначале обычно ставят название вещества, на которое действует фер­мент. Исключения составляют только самые «старые» ферменты, открытые ещё до этой договорённости.

Пастер неслучайно упорствовал, не желая сводить брожение к обычному катализу. Дело в том, что ферменты сильно отличаются от небиологиче­ских катализаторов.

Во-первых, они чувствительны к температуре, как живые существа. Наи­более распространённый температур­ный режим промышленных катализа­торов — от 200 до 500 °С, а молекулы некоторых ферментов повреждаются уже при 40 °С. При 70 °С большинст­во ферментов полностью теряют ка­талитические свойства.

Во-вторых, ферменты чрезвычай­но чувствительны к кислотности сре­ды. Каждый фермент работает толь­ко в узком интервале рН. Пепсин желудочного сока действует при рН 2—3. Кислая среда обеспечивается соляной кислотой — основным ком­понентом желудочного сока. Оптимальное значение рН большинства внутриклеточных ферментов — око­ло 7. Это — нейтральная среда, кото­рая обеспечивается кровью. В крови здорового человека рН не отличает­ся от среднего значения 7,4 более чем на 0,2. При рН крови ниже 7,0 или вы­ше 7,8 наступает смерть из-за наруше­ния деятельности ферментов.

В-третьих, ферменты обладают огромной каталитической активно­стью: они способны ускорять реак­ции в 10¹⁴—10¹⁵ (миллион миллиар­дов) раз (а многие ферментативные реакции в отсутствие ферментов про­сто не идут). Возможности обычных катализаторов гораздо скромнее. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы за секунду при комнатной температуре способен превратить в уксусный альдегид 720 моль этилового спирта, в то время как 1 моль медного катализатора при 200 °С справляется лишь с 0,1—1 моль спирта. Правда, 1 моль меди весит 64 г, а 1 моль алкогольдегидрогеназы — примерно 84 кг. Но ведь реак­ция идёт между частицами, а не меж­ду килограммами.

И наконец, невероятная актив­ность ферментов сочетается со столь же невероятной специфичностью их действия. О том, что это такое, хоро­шо написал немецкий физикохимик Густав Тамман (1861 — 1938): «...Фер­менты ускоряют гидролитические реакции так же, как и кислоты, но действие первых отличается от дей­ствия вторых... Кислоты ускоряют все гидролитические реакции; ферменты только некоторые. Если одна кисло­та ускоряет какой-нибудь гидролиз, то и другие кислоты так же действу­ют. Действие, производимое некото­рыми ферментами, в большинстве случаев не может быть вызвано дру­гим ферментом».

Часто один фермент влияет толь­ко на строго определённое вещество или связь, причём различает даже оп­тические изомеры! Природные фер­менты, например, действуют лишь на L-аминокислоты, которые состав­ляют природные белки, и не обраща­ют внимания на их «сестёр-близне­цов» — изомерные L-аминокислоты

*рН — водородный пока­затель среды. Он связан с концентрацией ионов Н⁺ соотношением рН=-lg[H⁺]. В нейтральной среде при 25 °С концентрация водо­родных ионов составляет 10^-7 моль/л, при этом рН=7. Если концентрация ионов Н⁺ превышает 10^-7 моль/л, рН<7, среда кислая, в щелочной среде — наоборот.

В обычных химических ре­акциях оптические изомеры ведут се­бя практически одинаково, поэтому их почти невозможно отличить друг от друга химическим путём и полу­чить в чистом виде, а не в виде сме­си. Один из способов разделить таких «близнецов» — доверить эту работу ферментам.