В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н⁺, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —NH₂, и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов, ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют a-атомом, второй — b-атомом, следующий — g-атомом и т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильной группе, т. е. a-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют a-аминокислотами.

В природе встречаются также ами­нокислоты, в которых NH₂-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно a-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только a-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число a-аминокислот, различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со­держащие полярную группу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно (четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО^-, а протонирование ато­ма азота — катион, например —NH₃⁺. Боковые цепи аспарагиновой и глутаминовой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН»7), расстаётся с ионом водорода (Н⁺) и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая a-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лей может существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединения получили название хиральных (от греч. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по­лучили названия D-форма (от лат. dexter — «правый») и L-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозы и фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только L-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-L-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бакгерий — 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислот обозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

Структурная формула a-аминокислоты.

Оптические изомеры a-аминокислоты. Подобно предмету и его отражению в зеркале, оптические изомеры не могут быть совмещены в пространстве.

В некоторых белках содержатся особые аминокислоты, не входящие в число двадцати стандартных. Они образуются модификацией нормальных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани — коллагене найдены 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин. От пролина и лизина они отличаются только гидроксильной группой. Эта группа необходима для образования прочных волокон коллагена. Недостаток такой модификации пролина и лизина в коллагене приводит к развитию цинги.