Тип урока: интегрированный

Цели урока:

Образовательные

Развивающие:

Воспитательные:

Задачи урока:

Краткое описание хода урока (урок рассчитан на 90 минут)

Необходимое оборудование и материалы: мультимедийный проектор, пробирка, держатель, спиртовка, спички, пипетка;   раствор белка,  раствор азотной кислоты (конц.),медный купорос, фенол, гидроксид натрия, гидроксид меди, вода, куриный белок

Подробный конспект урока

Мотивация учащихся

Учитель биологии

Чему посвящены строки из стихотворения Надсона? Что такое жизнь? Откуда она взялась на земле? Этим вопросом задавались многие века и  многие ученые. Среди них путешественник и естествоиспытатель Александр Гумбольт, Фридрих Энгельс, которые определили «жизнь, как … способ существования белковых тел…»

Изучению белков мы уделяем особое внимание, потому что именно белки являются главной составной частью всего живого на Земле. Ни одно из веществ не выполняет столько специфических и разнообразных функций в организме, как белок. 

Белки – это  сложные органические соединения, представляющие собой высокомолекулярные полимеры – макромолекулы, - построенные из стандартных субмолекулярных блоков, соединенных химической связью особого типа и образующих специфические пространственные конфигурации. Первым установил блочный принцип строения белка и химическую структуру блоков выдающийся немецкий  биохимик Эмиль Герман Фишер (1852 -1919). Белки называют также протеинами.

В белках получает свое реальное воплощение генетическая информация. В клеточном ядре содержатся многие тысячи  генов, каждый из которых определяет один признак организма. Поэтому в клетке присутствуют тысячи различных белков, каждый из которых выполняет специфическую функцию, определяемую соответствующим геном.

Каждый тип белка имеет уникальный химический состав и структуру, которыми определяются его биологические свойства. Вследствие этого белки являются предметом как биологических, так и химических наук, таких как биохимия, биофизика, молекулярная биология или биоорганическая химия. Сегодняшний рассказ о белках будет основан на достижениях всех этих наук.

Ход и содержание урока

Строение и состав белков

Учитель химии

В связи со сложностью белковых молекул и чрезвычайным разнообразием их функций крайне затруднено создание  единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе .Поэтому в настоящее время приняты три разные классификации белков:

1) по составу, 2) по структуре, 3) по функциям

1-й  ученик

Все белки состоят из углерода, водорода, кислорода, и азота Во многих из них содержится также и сера. Примерный химический состав белка может быть представлен следующей таблицей: (слайд2) С 50 – 55%,  О 19 – 24%,  Н 6,5 – 7,3%, N 15 – 19%,  S 0,2 -2,4%.

На долю белков приходится более 50% общей массы органических соединений животной клетки: (слайд3)   в мышцах – 80%, в коже – 63%, в печени – 57%, в мозге – 45%, в костях -28%

Химические формулы некоторых белков:

Пенициллин С16Н18О4N2

Казеин С1864Н3021О576N468 S2

Гемоглобин С3032Н4816 О872N780S8Fе4

Учитель биологии

Молекулярные массы некоторых белковых и небелковых соединений:

Этиловый спирт 46

Бензол 78

Белок куриного яйца примерно 36000

Белок вируса табачной мозаики примерно 40 000 000

Эти таблицы демонстрируют  необычайную сложность белков по строению с веществами небелковой природы.

Белки – это сложные биополимеры, субмолекулярными блоками которых, или мономерами, являются химические производные аминокислот, называемые аминокислотными остатками. В образовании белков участвует 20 аминокислотных остатков

Рассмотрим общее строение и состав аминокислот, необходимых для построения белков.

Молекула любой аминокислоты содержит аминогруппу – 2 и карбоксильную группу – СООН, связанные с группой ЮСН, к которой присоединены также различные боковые радикалы, обозначаемые – R. Все эти группы соединены ковалентными связями.

Таким образом, аминокислоты, включаемые в белковую структуру, имеют следующую общую формулу: (слайд 5)

Заметим, что известно несколько сотен аминокислот, но обычно только 20 из них используются организмом для биосинтеза белка

Учитель химии 

Белки (полипептиды) - биополимеры, построенные из остатков a-аминокислот, соединенных пептидными связями. Наличие в белках пептидной связи предположил ученый А.Я.Данилевский.

Пептидной связью называют амидную связь –CO–NH–, образованную при взаимодействии a-аминокислот за счет реакции между аминогруппой NH2 одной молекулы и карбоксильной группы – другой.

Макромолекулы природных полипептидов (белков) состоят из остатков a-аминокислот   -NH-CН(R)-СO-

В составе радикала R могут быть открытые цепи, карбо- и гетероциклы, а также различные функциональные группы (-SH, -OH, -COOH, -NH2).

Схема образования полипептида 

Структурная классификация белков

Учитель биологии 

Макромолекулы белков имеют строго упорядоченное химическое и пространственное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

Первичная структура, вторичная структура, третичная структура, четвертичная структура a-аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептидные связи обеспечивают определенную жесткость и Первичная структура – определенный набор и последовательность, стабильность структуры. Однако вытянутые полипептидные цепи в природе не встречаются – они образуют структуру более высокого порядка за счет образования внутримолекулярных связей. Расшифровка первичной структуры белков началась в 1953 г., когда была установлена структура короткого пептида – окситоцина, содержащего всего 8 аминокислотных остатков. В 1955г. Был расшифрован более крупный пептид инсулин, состоящий из двух пептидных цепей, образованных 51 аминокислотным остатком.

Вторичная структура – В 1951 г. американские ученые Лайнус Полинг и Роберт Кори показали, что при образовании водородных связей между аминокислотными остатками, отстоящими в первичной  структуре друг от друга на определенное расстояние, нитчатая молекула белка приобретает формулу так называемой спирали. Этот тип спирали имеет вид винтовой лестницы, с регулярными витками, в которой каждый первый и четвертый аминокислотные остатки соединены водородными связями.

Третичная структура - характеризуется  трехмерной пространственной упаковкой полипептидной цепи. В результате ее образования линейные размеры белковой молекулы могут стать меньше длины полипептидной цепи в 10 раз. В основе формирования третичной структуры лежит образование различных связей между сильно удаленными в первичной структуре аминокислотными остатками. Их сближение может осуществляется за счет ковалентных S – S связей (дисульфидных мостиков) водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура

Существуют белки, молекулы которых могут объединяться и в более крупные структуры. В этом случае отдельные части молекулы белка, называемые субъединицами, или олигомерами, соединяются с другими субъединицами  посредством  сравнительно слабых связей, образуя макромолекулярный комплекс. Расположение полипептидных цепей субъединиц друг относительно друга, т.е.способ их совместной пространственной упаковки, представляет собой четвертичную структуру белка. Эта структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка.

Агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.

Ребята,  теперь приведем в систему полученные вами знания:

Свойства белков 

Учитель химии: Ребята, сейчас мы проведем  мини- исследование, в результате  которого  вы узнаете о свойствах белков.

Растворимость (Раствор куриного белка)

Гидролиз

При гидролизе белков образуются аминокислоты.

Денатурация

При нагревании белков происходит разрушение сначала четвертичной, потом третичной структуры белка и так далее. При прекращении нагревания молекулы белка снова объединяются в сложные структуры. Следовательно, полностью разрушить белок можно только при очень высоком нагревании, при котором разрушается первичная структура – полипептидная цепь. При нагревании белков происходит разрушение сначала четвертичной, потом третичной структуры белка и так далее. При прекращении нагревания молекулы белка снова объединяются в сложные структуры. Следовательно, полностью разрушить белок можно только при очень высоком нагревании, при котором разрушается первичная структура – полипептидная цепь.

Демонстрация опыта:

Опыт N 1 Белок +нагревание   --- денатурация (выпадение осадка)

Опыт N 2 Белок + фенол  --- денатурация (выпадение осадка)

Опыт N 3 Белок + СиSО4 --- денатурация (выпадение осадка)

Цветные реакции:

Для белков характерно сворачивание и образование жёлтого осадка при действии азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция) и образование фиолетового окрашивания при взаимодействии белка с гидроксидом меди (II) (биуретовая реакция)

Опыт 1. Биуретовая реакция – распознавание в молекуле белка пептидных групп

Реактивы. 2мл раствора сульфата меди (II).

Алгоритм

1. К раствору белка добавит столько же по объему раствора гидроксида натрия.

2. К смеси прилить 2-3 капли раствора сульфата меди (II)

3. Пробирку встряхнуть, и наблюдать изменение цвета. (Появляется красно-фиолетовая )

Опыт 2. Ксантопротеиновая реакция – нитрование бензольных ядер, находящихся в составе радикалов молекул белка

Оборудование и реактивы. Пробирка, держатель, спиртовка, спички, пипетка;  2 мл раствора белка, 0,5 мл раствора азотной кислоты (конц.)

Алгоритм

1.Прилить в пробирук 2мл раствора белка.

2. Добавить по каплям 0,5 мл раствора азотной кислоты (конц.)

3.Нагреть пробирку.

4.Наблюдать изменение цвета. (Белок окрашивается в желтый цвет.)

Учитель биологии

Функции белков в природе: 

Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Кератин белок выполняющий структурную функцию. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи.

Следующая функция, энергетическая. Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни.

Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех  видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцаний ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, обеспечивают мышечные белки актин и миозин.

Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть  различные транспортные белки. В крови имеются белки – транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам – мишеням. Транспортные белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах.

Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться  в запас некоторые вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном желтке, селезенке и печени.

Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов, обладающих  антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют особые  белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений.

Каталитическая. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др.

Значение белков и ферментов

2-й ученик

Среди белков выделяется особый и очень важный подкласс - ферменты

Ферменты – белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Все ферменты высокоспецифичные к своему субстрату и, как правило, катализируют только одну вполне определенную реакцию. Н а работу ферментов влияют многочисленные факторы: рН, температура, ионный состав среды и.т.д.

Широко известны заболевания, вызываемые ферментной недостаточностью. Пример: неперевариваемость молока (нет фермента лактазы); гиповитаминозы (витаминная недостаточность) Определение активности ферментов в биологических жидкостях имеет большое значение для диагностики заболевания. Например, по активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.

Ферменты используют как реактивы при диагностике  некоторых заболеваний.

Ферменты используют для лечения некоторых болезней. Примеры некоторых препаратов ферментной природы: панкреатин, фестал, лидаза.

Ферменты используются в промышленности.

В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.

В животноводстве ферменты используются при приготовлении кормов.

Ферменты используются  при изготовлении фотоматериалов.

Ферменты используются   при обработке льна, конопли.

Ферменты используются    для смягчения кожи в кожевенной промышленности.

Ферменты входят в состав стиральных порошков.

Рефлексивно – оценочный этап

А теперь с помощью теста  и сигнальных карточек проверим, как вы усвоили материал.

На ответ «Да» поднимаете красную карточку, на ответ «Нет» синюю.

1. В состав белков входят аминокислоты, прочно связанные между собой водородными связями Нет)

2. Пептидной называют связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты. (Да)

3. Белки составляют основную часть органических веществ клетки. (Да)

4.Белок – мономер. (Нет)

5. Продукт гидролиза пептидных связей – вода. (Нет)

6. Продукты гидролиза пептидных связей – аминокислоты. (Да)

7. Белок – макромолекула.  (Да)

8. Катализаторы клетки – это белки.  (Да)

9. Существуют белки, которые переносят кислород и углекислый газ.  (Да)

10. Иммунитет не связан с белками.  (Нет)

Самопроверка

1. Наличие в белках пептидной связи предположил ученный:

А) М.В. Ломоносов;

Б) А.Я. Данилевский;

В) В.В. Марковников; 

Г) Э.Г. Фишер.

2. Какую функцию выполняет белок инсулин в организме?

А) Способствует свертыванию крови;

Б) образует комплексы с инородными белками;

В) переносит О2 в мышцах;

Г) регулирует обмен глюкозы.

3. Имитацией третичной структуры белковой молекулы является:

А) клубок ниток;

Б) свернутая в клубок электроспираль;

В) телевизионная антенна;

Г) выпрямленный телефонный шнур.

4. Как называется белок, у которого первым удалось расшифровать первичную структуру?

А) Рибонуклеаза;

Б) Инсулин;

В) Глобин;

Г) Миоглобин.

5. Биологическими катализаторами – веществами белковой природы – называются:

А) Гормоны;

Б) Ферменты;

В) Витамины;

Г) Углеводы.

6. Какая  структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка?

А) Четвертичная;

Б) Третичная;

В) Вторичная;

Г) Первичная.

7. Какой вид химической связи поддерживает вторичную структуру белковой молекулы?

А) Водородная

Б) Ионная;

В) Пептидная;

Г) Гидрофобная.

8. Укажите элементный состав простых белков:

А) С,Н;

Б) С, Н, О, N, S;   

В) С, Н, N;  

Г) Вся таблица Менделеева.

Рефлексия

Продолжите фразу

1) Сегодня на уроке……..

2) Теперь я знаю…….

3) Мне на уроке…..

Домашнее задание

1. ЭССЕ на тему: Что я могу делать иначе после того, как получил эту информацию?

2. Составьте на тему «Белок». Синквейн. (5строк)

Заключение к уроку

Наш урок мы начали со слов «жизнь». Закончить урок нам хочется этим же понятием  «Жить – это значит узнавать!

Жить – это значит мечтать широко и привольно!

Жить – это значит творить, трудясь без устали,с неисчерпаемым вдохновением!